Учёные Института химической биологии и фундаментальной медицины СО РАН (ИХБФМ СО РАН, Новосибирск) выяснили, почему один из известных ферментов одинаково хорошо работает с любой ДНК. Речь об эндонуклеазе VIII — белке, который умеет разрезать молекулы ДНК.
Чтобы это понять, исследователи применили рентгеноструктурный анализ (метод, который по рассеянию рентгеновских лучей в кристалле показывает строение молекулы). Сначала они придумали, как надёжно и в большом количестве соединять фермент с разными участками ДНК. Из этих комплексов вырастили кристаллы. Детальные снимки получили на источнике синхротронного излучения (установке, дающей очень яркое рентгеновское излучение) в Шанхае.
Снимки показали необычный приём. Фермент разворачивает основания ДНК вокруг их собственной оси, чтобы не «видеть» те участки, которыми они отличаются друг от друга. Получается, что для белка все «буквы» выглядят почти одинаково. «Ни в одном другом ДНК-связывающем белке такой механизм не используется», — говорит автор исследования, научный сотрудник ИХБФМ СО РАН Никита Булгаков.
Руководитель работы, академик РАН и заведующий лабораторией геномной и белковой инженерии ИХБФМ СО РАН Дмитрий Жарков считает эти структуры примером того, как в давно изученном инструменте генетических технологий можно найти неожиданные фундаментальные вещи.
«Ни в одном другом ДНК-связывающем белке такой механизм не используется»
Это фундаментальное исследование на молекулярном уровне. Объяснён механизм уже используемого фермента. В исследовании участвовали также сотрудники НГУ и МФТИ. Работа поддержана грантом Российского научного фонда, результаты опубликованы в журнале DNA Repair.
